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http://hdl.handle.net/20.500.14076/27262
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Campo DC | Valor | Lengua/Idioma |
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dc.contributor.advisor | Picasso Escobar, Gino Ítalo | - |
dc.contributor.author | Cruz Simbrón, Rómulo Leoncio | - |
dc.creator | Cruz Simbrón, Rómulo Leoncio | - |
dc.date.accessioned | 2024-06-26T19:09:49Z | - |
dc.date.available | 2024-06-26T19:09:49Z | - |
dc.date.issued | 2023 | - |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/20.500.14076/27262 | - |
dc.description.abstract | La termodinámica es el estudio de las transformaciones de la energía y su inevitable disipación en forma de calor. La termodinámica clásica está enfocada en los fenómenos que tiene lugar en o cerca al equilibrio en sistemas energéticamente aislados. Sin embargo, en la naturaleza estamos constantemente frente a sistemas que están lejos de equilibrio. No es sino hasta mediados del siglo veinte que hemos empezado a comprender estos sistemas gracias principalmente a los trabajos pioneros de Ilya Prigogine en la evolución de estructuras disipativas espaciotemporales. Estas estructuras están caracterizadas principalmente por la no linealidad de sus ecuaciones cinéticas, la existencia de puntos de bifurcación, la creación de regiones de orden local y la formación de sistemas complejos. Ejemplos de estos sistemas son los relojes químicos, los flujos turbulentos, los huracanes y principalmente muchos de los fenómenos biológicos. En la presente tesis hemos abordado de manera computacional un proceso fuera del equilibrio que tiene relevancia en el estudio de la evolución química de la vida. La presente tesis aborda el fenómeno de la amplificación quiral de aminoácidos en un proceso de cristalización. Mediante un modelo de red cuadrada (“lattice model”) y usando la dinámica de Montecarlo con cadenas de Markov, simulamos computacionalmente el crecimiento rápido del exceso enantiomérico en solución partiendo de una mezcla racémica o cercana al punto racémico. Se busca comprender el efecto de variables como la temperatura, el exceso enantiomérico total, la concentración total o las constantes que definen las energías de interacción, en la concentración o en el exceso enantiomérico en solución. Se ha logrado reproducir cualitativa y cuantitativamente los resultados obtenidos por Klussmann al estudiar la cristalización de la prolina o serina. Nuestro modelo predice también la estabilidad de los clústeres de prenucleación en la región de sobre saturación, así como la preferencia hacia la homoquiralidad de estos clústeres. Por otro lado, el modelo reproduce muy bien las propiedades de la región de saturación y nos permite determinar que la solubilidad de los aminoácidos en solución sigue la ecuación de Van't Hoff. El exceso enantiomérico en solución está determinado de acuerdo con nuestro modelo por el valor de las constantes C1 y C2 que definen la energía de interacción entre pares de aminoácidos de igual quiralidad y el grupo de cuatro aminoácidos de quiralidad alternada. Si el valor de la constante C1 es muy pequeño respecto al valor de la constante C2 el sistema muestra una gran amplificación quiral. Este último hecho se debe a que la constante C2 favorece una mezcla racémica y deja en solución una mezcla suficientemente enantiopura. El modelo predice también que las bajas temperaturas favorecen la amplificación quiral de aminoácidos. Las mayores temperaturas originan una mayor movilidad de las moléculas de aminoácidos y por ende generan mayor cantidad de aminoácidos L o D en solución, esto origina un descenso en el exceso enantiómero en solución con respecto a lo casos de bajas temperaturas en los cuales las movilidades son más restringidas y los cristales racémicos son más estables. | es |
dc.description.abstract | Thermodynamics is the study of energy transformations and its inevitable dissipation in the form of heat. Classical thermodynamics is focused on phenomena that occur at or near equilibrium in energetically isolated systems. However, in nature, we are constantly confronted with systems that are far from equilibrium. It wasn’t until the mid-twentieth century that we began to understand these systems, primarily thanks to the pioneering work of Ilya Prigogine in the evolution of dissipative spatio-temporal structures. These structures are primarily characterized by the non-linearity of their kinetic equations, the existence of bifurcation points, the creation of regions of local order, and the formation of complex systems. Examples of these systems include chemical clocks, turbulent flows, hurricanes, and many biological phenomena. The present thesis addresses the phenomenon of chiral amplification of amino acids in a crystallization process. Using a square lattice model and employing Monte Carlo dynamics with Markov chains, we computationally simulate the rapid growth of enantiomeric excess in solution starting from a racemic mixture or a mixture close to the racemic point. The goal is to understand the effect of variables such as temperature, total enantiomeric excess, total concentration, or the constants defining interaction energies on the concentration or enantiomeric excess in solution. We have successfully qualitatively and quantitatively reproduced the results obtained by Klussmann when studying the crystallization of proline or serine. Our model also predicts the stability of prenucleation clusters in the supersaturation region, as well as the preference for homochirality in these clusters. Additionally, the model very accurately reproduces the properties of the saturation region and allows us to determine that the solubility of aminoacids in solution follows the van’t Hoff equation. The enantiomeric excess in solution is determined in our model by the values of the constants C1 and C2, which define the interaction energy between pairs of amino acids of the same chirality and the group of four amino acids of alternating chirality. If the value of the constant C1 is muchsmaller than the value of the constant C2, the system exhibits significant chiral amplification. This is because the constant C2 favors a racemic mixture and leaves a sufficiently enantiopure mixture in solution. The model also predicts that lower temperatures favor the chiral amplification of amino acids. Higher temperatures result in greater mobility of amino acid molecules and consequently generate a higher amount of amino acids L or D in solution. This leads to a decrease in enantiomeric excess in solution compared to cases of lower temperatures, where mobilities are more restricted, and racemic crystals are more stable. | en |
dc.description.uri | Tesis | es |
dc.format | application/pdf | es |
dc.language.iso | spa | es |
dc.publisher | Universidad Nacional de Ingeniería | es |
dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | es |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ | es |
dc.source | Universidad Nacional de Ingeniería | es |
dc.source | Repositorio Institucional - UNI | es |
dc.subject | Dinámica de Montecarlo | es |
dc.subject | Termodinámica | es |
dc.title | Modelo de amplificación quiral de aminoácidos mediante dinámica de Montecarlo | es |
dc.type | info:eu-repo/semantics/masterThesis | es |
thesis.degree.name | Maestro en Ciencias en Química | es |
thesis.degree.grantor | Universidad Nacional de Ingeniería. Facultad de Ciencias. Unidad de Posgrado | es |
thesis.degree.level | Maestría | es |
thesis.degree.discipline | Maestría en Ciencias en Química | es |
thesis.degree.program | Maestría | es |
renati.advisor.orcid | https://orcid.org/0000-0002-5553-5278 | es |
renati.author.dni | 47188191 | - |
renati.advisor.dni | 07920415 | - |
renati.type | http://purl.org/pe-repo/renati/type#tesis | es |
renati.level | http://purl.org/pe-repo/renati/nivel#maestro | es |
renati.discipline | 531057 | - |
renati.juror | Flores Luyo, Luis Ernesto | - |
renati.juror | Ochoa Jiménez, Rosendo | - |
renati.juror | Alarcón Cavero, Hugo Arturo | - |
renati.juror | Corzo Lucioni, Alberto | - |
dc.publisher.country | PE | es |
dc.subject.ocde | http://purl.org/pe-repo/ocde/ford#1.04.03 | es |
Aparece en las colecciones: | Maestría |
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Fichero | Descripción | Tamaño | Formato | |
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cruz_sr.pdf | 16,5 MB | Adobe PDF | Visualizar/Abrir | |
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